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Spectroscopie de dipeptides cycliques

par Zehnacker-Rentien Anne - 3 août 2018 (modifié le 18 mars 2020)

En appliquant des méthodes de spectroscopie laser sélective en conformères en phase gazeuse, combinées à des calculs de chimique quantique, nous avons montré que la structure du dipeptide contenant de la phénylalanine (Phe), cyclo Phe-Phe, dépend peu de la chiralité des résidus. La géométrie observée pour les configurations LL et LD, possède un cycle aromatique d’un phénylalanine replié sur le cycle peptidique, l’autre cycle aromatique du second phénylalanine étant étendu vers l’extérieur.

En revanche, la structure du cyclo tyrosine-tyrosine, cyclo Tyr-Tyr, dépend beaucoup de la chiralité des résidus. La structure "repliée-étendue" observée pour cyclo Phe-Phe est aussi observée pour les deux diastéréo-isomères de cyclo Tyr-Tyr (LL et LD) (figure de gauche). Mais une structure impliquant une liaison hydrogène entre les hydroxyles des deux résidus tyrosine est observée uniquement pour le cyclo Tyr-Tyr de chiralité LL (figure de droite)

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Isomère du cyclo Tyr-Tyr homochiral présentant un cycle tyrosine replié sur le cycle peptidique
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Isomère du cylco Tyr-Tyr homochiral présentant une liaison hydrogène entre les hydroxyles

L’étude du cyclo Tyrosine-Proline, cyclo Tyr-Pro, montre que sa structure présente peu de différences en fonction de la chiralité des résidus. Néanmoins, deux familles de conformères présentes en phase gazeuse ont été identifiées. Dans la plus stable, le cycle aromatique de la tyrosine est replié au-dessus du cycle peptidique avec une interaction de type CH…π. Cette interaction CH…π n’est pas tout à fait la même dans cyclo-L-Tyr-L-Pro et L-Tyr-D-Pro. Dans la deuxième famille, appelée "étendue", le cycle de la tyrosine est tourné vers l’extérieur de la molécule comme le montrent les images du bas ci-dessous. Cette famille est stabilisée par la présence d’interaction de type NH…π.

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Familles de structures du cyclo Tyr-Pro, LL à gauche et LD à droite

Publications

Conformational Study of the Jet-Cooled Diketopiperazine Peptide Cyclo Tyrosyl-Prolyl
A. Pérez-Mellor, I. Alata, V. Lepere, and A. Zehnacker
Journal of Physical Chemistry B, 2019, vol 123 (28), 6023-6033

Stereochemistry-dependent hydrogen bonds stabilise stacked conformations in jet-cooled cyclic dipeptides : (LD) vs. (LL) cyclo tyrosine–tyrosine
F. BenNasr, A. Pérez-Mellor, I. Alata, V. Lepere, N.-E. Jaïdane, and A. Zehnacker
Faraday Discussions, 2018, vol 212, 399-419

Chirality effects in the structures of jet-cooled bichromophoric dipeptides
A. Pérez-Mellor, I. Alata, V. Lepere, and A. Zehnacker
Journal of Molecular Spectroscopy, 2018, vol 349, 71-84

Vibrational circular dichroism of a 2,5‐diketopiperazine (DKP) peptide : Evidence for dimer formation in cyclo LL or LD diphenylalanine in the solid state
A. Pérez‐Mellor, and A. Zehnacker
Chirality, 2017, vol 29 (2), 89–96.

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