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Etudes des métalloPorphyrines en phase gazeuse ou isolé


Cette thématique vise à mieux comprendre la réaction d’association et de dissociation d’un ligand sur le métal d’une hémoprotéine. Les hémoprotéines sont présentes dans la plupart des organismes vivants et au cours de l’évolution ils ont pris en charge différentes fonctions en particulier les hémoprotéines assurent le transport du dioxygène au sein des organismes supérieurs. Elles fixent de façon réversible l’oxygène moléculaire sur leur site actif appelé Hème, formé d’une Protoporphyrine IX du fer [PP FeII]. Le Fer au centre de l’hème se trouve dans le degré d’oxydation II. La réaction de fixation de l’oxygène est une réaction réversible et complexe elle fait intervenir plusieurs partenaires et implique plusieurs configurations électroniques excitées de l’hème.

Notre démarche pour comprendre le mécanisme de cette réaction consiste à étudier des systèmes modèles de l’hème contenant différents métaux, jusqu’aux molécules pertinentes biologiquement en utilisant les méthodes physicochimiques du milieu dilué, tant les molécules neutres que leur ions.
Nous avons étudié divers aspects de la dynamique réactionnelle et la spectroscopie des porphyrines des métalloporphyrines libres et ligandées, d’abord la spectroscopie des porphyrines et des métalloporphyrines isolées, puis la réaction d’association et de dissociation de l’hème ou avec de petites molécules l’ensemble étant isolé en phase gazeuse ou en matrice cryogénique dans le but de comprendre quelles sont les paramètres qui contrôlent cette réaction.