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Accueil > Équipes scientifiques > Structure et dynamique des systèmes complexes isolés photoexcités (SYSIPHE) > CHIralité et spectroscoPIE (CHIPIE) > Spectroscopie de dipeptides cycliques

Spectroscopie de dipeptides cycliques

par Zehnacker-Rentien Anne - 3 août (modifié le 27 septembre)

En appliquant des méthodes sélectives en conformères en phase gazeuse combinées à des calculs de chimique quantique, nous avons montré que la structure du dipeptide contenant de la phénylalanine (Phe), cyclo Phe-Phe, dépend peu de la chiralité des résidus. La géométrie observée pour les configurations LL et LD, possède un Phe replié sur le cycle peptidique, l’autre Phe étant étendu vers l’extérieur.

En revanche, la structure du cyclo tyrosine-tyrosine, cyclo Tyr-Tyr, dépend beaucoup de la chiralité des résidus. La structure "repliée-étendue" observée pour cyclo Phe-Phe est aussi observée pour les deux diastéréo-isomères de cyclo Tyr-Tyr. Mais une structure impliquant une liaison hydrogène entre les hydroxyles des deux résidus tyrosine est observée uniquement pour LL.

Isomère du cylco Tyr-Tyr homochiral présentant un cycle tyrosine replié sur le cylce peptidique
Isomère du cylco Tyr-Tyr homochiral présentant un cycle tyrosine replié sur le cylce peptidique
Isomère du cylco Tyr-Tyr homochiral présentant une liaison hydrogène entre les hydroxyles
Isomère du cylco Tyr-Tyr homochiral présentant une liaison hydrogène entre les hydroxyles

Publications

Chirality effects in the structures of jet-cooled bichromophoric dipeptides
ArielPérez-Mellor, IvanAlata, ValeriaLepere, AnneZehnacker
Journal of Molecular Spectroscopy, Volume 349, July 2018, Pages 71-84

Vibrational circular dichroism of a 2,5‐diketopiperazine (DKP) peptide : Evidence for dimer formation in cyclo LL or LD diphenylalanine in the solid state
Ariel Pérez‐Mellor, Anne Zehnacker
Chirality, 29(2), 89–96.

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