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Accueil > Équipes scientifiques > Structure et dynamique des systèmes complexes isolés > CHIralité et spectroscoPIE (CHIPIE) > Spectroscopie de dipeptides cycliques

Spectroscopie de dipeptides cycliques

par Zehnacker-Rentien Anne - 3 août

En appliquant des méthodes sélectives en conformères en phase gazeuse combinés à des calculs de chimique quantique, nous avons montré que la structure du dipeptide contenant de la phénylalanine (Phe), cyclo Phe-Phe, dépend peu de la chiralité des résidus. La géométrie observée pour les configurations LL et LD, possède un Phe replié sur le cycle peptidique, l’autre étant étendu vers l’extérieur. En revanche, la structure du cyclo tyrosine-tyrosine (cyclo TyrTyr dépend beaucoup de la chiralité des résidus. La structure "repliée-étendue" observée pour cyclo Phe-Phe est aussi observée pour les deux diastéréo-isomères de cyclo Tyt-Tyr

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Mais une structure impliquant une liaison hydrogène entre les hydroxyles des deux résidus tyrosine est observée uniquement pour LL.

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